Calculadora de fraccion de residuos polares

La etiqueta significa aquí exactamente una cosa: una cadena lateral con capacidad de formar puentes de hidrógeno que no lleva carga formal alrededor del pH neutro. La asparragina, la glutamina, la serina, la treonina, la cisteína y la tirosina cumplen ese criterio, y cada una forma puentes de hidrógeno con el agua sin pagarlo con una carga. La palabra sin carga hace un trabajo real en la definición, porque es justo lo que separa esta clase de la fracción de residuos cargados . Juntas, las dos describen las cadenas laterales del péptido que interactúan con el agua por razones distintas de la electrostática.

Es una definición y no una medición, y eso importa cuando el recuento sale en cero. Un cero aquí dice que no hay ninguna cadena lateral polar sin carga presente. No dice que el péptido no tenga química polar, porque el esqueleto lleva grupos de enlace de hidrógeno en cada enlace peptídico sin importar qué estén haciendo las cadenas laterales. La distancia entre esas dos afirmaciones es la distancia entre leer un inventario de cadenas laterales y leer una molécula.

El esqueleto es la parte que queda fuera, y para un péptido corto es casi toda la imagen. Cada enlace peptídico aporta una amida con un donador de puentes de hidrógeno y un carbonilo con un aceptor, y los dos extremos añaden un amino libre y un carboxilo libre. Todo eso escala con la longitud, mientras que este recuento no. Un péptido de ocho residuos tiene siete enlaces peptídicos y por tanto siete pares donador y aceptor del esqueleto, y el número de cadenas laterales polares sin carga podría muy bien ser ninguno.

Nada de eso vuelve incorrecto al recuento, y no hay un número único mejor para lo que mide. Sí significa que el porcentaje no se puede leer como una medida de cuán polar es la molécula en conjunto. Lo que sí se puede leer es como una medida de cuánta química polar aportan las cadenas laterales, que para un péptido que tiene que atravesar una membrana o apoyarse en una superficie suele ser la magnitud de interés de todos modos. Un recuento de posiciones y no de masa es la forma correcta de expresarlo, y la calculadora de peso molecular medio es de donde saldría la versión en masa.

La histidina no está en esta clase. Se cuenta como básica porque puede aceptar un protón, y la elección es una convención y no una necesidad química. La cadena lateral de imidazol forma puentes de hidrógeno perfectamente en su forma neutra y es genuinamente polar, y cerca de su propio pKa una parte grande de los residuos está exactamente en ese estado. La clasificación coloca a la histidina del lado cargado de la frontera y luego la cuenta como si estuviera protonada, lo que sobreestima su contribución a un pH por encima del punto en el que ha entregado su protón en su mayor parte.

La misma convención quita también la histidina de la fracción hidrofóbica , porque las clases son mutuamente excluyentes por diseño. Eso conviene saberlo cuando los cuatro porcentajes de clase no suman como esperabas, y es la razón de que la calculadora de aromaticidad también la excluya aunque el anillo de imidazol sea aromático en sentido químico. Si una pregunta necesita el estado de protonación y no la etiqueta, la calculadora de carga neta lo calcula al pH que le des.

Ambos extremos informan y ninguno de los dos es una advertencia. Un cero significa que toda contribución polar dentro de este recuento viene del esqueleto o de la carga formal, que es una situación real y común en un péptido construido alrededor de un tramo ácido. Un cien significa que todas las cadenas laterales son polares sin carga, sin hidrófobos y sin residuos formalmente cargados en absoluto, y es en consecuencia inusual para cualquier cosa que tenga que quedarse en agua o unirse a un compañero. Ninguna de las dos cifras es una propiedad que la secuencia estuviera diseñada para tener, y ninguna lleva implícita ninguna conclusión sobre si el péptido es utilizable.

El recuento tampoco dice nada sobre cómo están orientadas esas cadenas laterales unas respecto a otras, y la orientación es lo que decide si un puente de hidrógeno entre ellas puede formarse siquiera. Dos péptidos con fracciones polares idénticas pueden presentar geometrías de enlace de hidrógeno completamente diferentes una vez plegados o una vez unidos a un compañero, y un recuento es ciego a eso igual que lo es al ocultamiento. La lectura útil es comparativa y gruesa. Una cadena con una fracción polar mayor tiene más capacidad de enlace de hidrógeno en sus cadenas laterales que otra con una menor, en igualdad de las demás condiciones, y esa es una diferencia real aunque el número no tenga unidades y no describa nada sobre la intensidad o la geometría. Donde se quiere una magnitud y no una ordenación, la forma que la aporta es una media sobre valores tabulados, y la calculadora de hidrofobicidad GRAVY es la página que la calcula.