Rechner fuer polaren Restanteil

Das Etikett bedeutet hier genau eines: eine Seitenkette mit Fähigkeit zur Wasserstoffbrückenbildung, die bei etwa neutralem pH-Wert keine Formalladung trägt. Asparagin, Glutamin, Serin, Threonin, Cystein und Tyrosin erfüllen diese Bedingung, und jeder von ihnen bildet Wasserstoffbrücken mit Wasser, ohne dafür mit einer Ladung zu bezahlen. Das Wort ungeladen leistet in dieser Definition echte Arbeit, denn es ist genau das, was diese Klasse von dem geladenen Restanteil trennt. Zusammen beschreiben die beiden die Peptid-Seitenketten, die aus anderen Gründen als elektrostatischen mit Wasser wechselwirkung.

Es ist eine Definition und keine Messung, was zählt, wenn die Anzahl null ergibt. Eine Null hier bedeutet, dass keine ungeladene polare Seitenkette vorhanden ist. Sie bedeutet nicht, dass das Peptid keine polare Chemie hat, denn das Rückgrat trägt an jeder Peptidbindung Wasserstoffbrückengruppen, unabhängig davon, was die Seitenketten tun. Der Abstand zwischen diesen beiden Aussagen ist der Abstand zwischen einem Seitenkettenverzeichnis und einem Molekül.

Das Rückgrat ist der Teil, der wegbleibt, und bei einem kurzen Peptid ist es der größte Teil des Bildes. Jede Peptidbindung trägt eine Amidgruppe mit einem Wasserstoffbrücken-Donator und eine Carbonylgruppe mit einem Akzeptor bei, und die beiden Ender kommen um eine freie Aminogruppe und eine freie Carboxylgruppe hinzu. All das wächst mit der Länge, diese Anzahl nicht. Ein Peptid aus acht Resten hat sieben Peptidbindungen und damit sieben Donator-Akzeptor-Paare im Rückgrat, und die Anzahl ungeladener polarer Seitenketten könnte durchaus null sein.

Nichts davon macht die Anzahl falsch, und es gibt keine bessere einzelne Zahl für das, was sie misst. Es bedeutet aber, dass der Prozentsatz nicht als Maß dafür gelesen werden kann, wie polar das Molekül insgesamt ist. Gelesen werden kann er als Maß dafür, wie viel polare Chemie die Seitenketten beitragen, und für ein Peptid, das eine Membran durchdringen oder auf einer Oberfläche liegen muss, ist das oft ohnehin die interessante Größe. Eine Anzahl von Positionen statt von Masse ist die richtige Form dafür, und der Rechner für die mittlere Molekülmasse ist der Ort, an dem die Massenfassung herkäme.

Histidin gehört nicht zu dieser Klasse. Es wird als basisch gezählt, weil es ein Proton aufnehmen kann, und diese Wahl ist eine Konvention und keine chemische Notwendigkeit. Die Imidazol-Seitenkette bildet in ihrer neutralen Form sehr gut Wasserstoffbrücken und ist tatsächlich polar, und nahe ihrem eigenen pKa befindet sich ein großer Teil der Reste genau in diesem Zustand. Die Klassifikation legt Histidin auf die geladene Seite der Grenze und zählt es dann, als wäre es protoniert, was seinen Beitrag bei einem pH-Wert oberhalb des Punktes überzeichnet, an dem es sein Proton überwiegend abgegeben hat.

Dieselbe Konvention nimmt Histidin auch aus dem hydrophoben Anteil , weil die Klassen planmäßig einander ausschließen. Das lohnt sich zu wissen, wenn die vier Klassenprozentsätze nicht so aufgehen, wie Sie es erwartet haben, und es ist der Grund, warum der Aromatizitätsrechner es ebenfalls ausschließt, obwohl der Imidazolring chemisch aromatisch ist. Braucht eine Frage den Protonierungszustand statt des Etiketts, rechnet der Nettoladungsrechner ihn bei jedem pH-Wert aus, den Sie angeben.

Beide Extreme sind aufschlussreich und keines ist eine Warnung. Eine Null bedeutet, dass jeder polare Beitrag innerhalb dieser Anzahl aus dem Rückgrat oder aus der Formalladung stammt, was für ein Peptid mit einem sauren Abschnitt eine reale und häufige Lage ist. Eine hundert Prozent bedeutet, dass jede Seitenkette ungeladen polar ist, ohne Hydrophobe und ohne formal geladene Reste überhaupt, und ist entsprechend ungewöhnlich für alles, was in Wasser liegen oder an einen Partner binden muss. Keine der beiden Zahlen ist eine Eigenschaft, für die die Sequenz entworfen wäre, und keine trägt eine Aussage darüber, ob das Peptid verwendbar ist.

Die Anzahl sagt auch nichts darüber, wie diese Seitenketten zueinander orientiert sind, und die Orientierung entscheidet, ob eine Wasserstoffbrücke zwischen ihnen überhaupt entstehen kann. Zwei Peptide mit identischem polaren Anteil können nach der Faltung oder nach der Bindung an einen Partner völlig verschiedene Wasserstoffbrücken-Geometrien anbieten, und eine Anzahl ist dafürblind, genau wie sie für die Vergrabung blind ist. Die nützliche Lesart ist vergleichend und grob. Eine Kette mit höherem polaren Anteil hat mehr Kapazität für Wasserstoffbrücken in den Seitenketten als eine mit niedrigerem, alles andere gleich, und das ist ein echter Unterschied, obwohl die Zahl keine Einheit trägt und nichts über Stärke oder Geometrie aussagt. Wo eine Größe statt einer Rangfolge gesucht ist, liefert ein Mittel über tabellierte Werte die passende Form, und der GRAVY-Rechner ist die Seite, die sie berechnet.