Calculadora de peso molecular promedio

Si se parte de los monómeros, la regla se vuelve evidente. Una cadena de n residuos empieza como n aminoácidos libres, y unirlos en una cadena lineal forma exactamente n menos 1 enlaces peptídicos, porque una cadena de n elementos tiene n menos 1 uniones. Cada enlace condensa un grupo carboxilo con un grupo amino y libera un agua. Así que n monómeros han perdido n menos 1 aguas, y el péptido terminado contiene exactamente un agua más de hidrógeno y oxígeno que la suma de las masas de sus residuos.

Por eso las masas de residuo tabuladas para los veinte aminoácidos estándar no son masas de aminoácidos libres. A cada una ya se le ha restado 18.01528, una vez por residuo, de modo que sumar n masas de residuo ha restado de forma implícita n aguas. La molécula terminada solo perdió n menos 1, así que añadir un agua de vuelta hace que las dos cuentas coincidan. Si se llega a la misma respuesta desde una tabla de masas de aminoácidos libres, lo que se hace es restar n menos 1 aguas una sola vez y parar, que es una vía genuinamente independiente a la misma cifra y merece poder ejecutarse como comprobación.

Merece la pena cuantificar el tamaño del error que esta regla evita, porque no es una cuestión de redondeo. Un péptido de veintiún residuos tiene veinte enlaces, así que añadir un agua por residuo en lugar de uno por cadena infla la respuesta en veinte aguas, que son 360.3 Da en una molécula de unos 2300 Da. Eso está cerca del dieciséis por ciento, lo bastante grande para que parezca un compuesto distinto y no un simple despiste, y lo bastante pequeño para sobrevivir a una comprobación superficial del orden de magnitud. Un límite barato lo detecta en cualquier caso: se divide la suma de residuos por la longitud, y la media tiene que caer entre el residuo más ligero, 57.05, y el más pesado, 186.21.

Cada elemento de un péptido es una mezcla de isótopos y no un átomo único. El carbono es casi enteramente carbono 12, pero una pequeña fracción de cualquier muestra es carbono 13, el nitrógeno 14 viene acompañado de algo de nitrógeno 15, y así con todos los elementos presentes. La convención media sustituye cada elemento por una única media ponderada por la abundancia de sus isótopos, y esas abundancias están tabuladas y se revisan periódicamente por el organismo que mantiene los pesos atómicos. El resultado es la masa de la mezcla, y por eso pertenece a una división y no a un espectro.

Esa distinción es lo que convierte a la media en el divisor correcto. Si se pesan 5 mg de un péptido se ha pesado una muestra repartida entre muchos isotopólogos en proporciones naturales, así que dividir esa masa por el peso molecular medio cuenta las moléculas correctamente. Si se divide por la masa monoisotópica, el recuento sale bajo exactamente en la fracción que representa el desvío isotópico. Las dos convenciones se enfrentan en la guía sobre masa monoisotópica frente a peso molecular medio , y la calculadora de masa monoisotópica calcula la otra. También es por eso que la cifra media viaja sin cambios por cada cálculo posterior de este sitio, y por eso que un valor publicado con un solo decimal se puede contrastar con una masa derivada sin ajustarlo antes por isótopos.

El desvío no es una cantidad fija por residuo, y eso importa si lo que se quiere es anticipar una comparación. Si se coloca cada peso atómico medio junto a su masa monoisotópica, las diferencias por átomo salen en torno a 0.011 Da para el carbono, 0.004 para el nitrógeno, 0.004 para el oxígeno, 0.0002 para el hidrógeno y 0.09 para el azufre. El carbono domina sencillamente porque hay muchísimo, así que una cadena de 120 carbonos lleva por sí sola unos 1.3 Da de desvío, y un residuo de metionina lleva tanto desvío como casi cuatro residuos de alanina.

El resultado describe un péptido libre con la cadena sin modificar y los extremos libres, y es exacto para esa descripción. El material real a menudo no lo es. Un péptido trifluoroacetato lleva un contraión, un péptido acetato lleva otro distinto, un monohidrato lleva agua ligada, y cada uno de ellos desplaza la masa del contenido del vial respecto del valor de base libre que produce una secuencia. Un proveedor que cita un peso molecular para una forma salina ha citado la masa de la sal y no la del péptido, y las dos cifras son internamente correctas.

El enriquecimiento isotópico es el caso que ninguna de las dos convenciones cubre. Un péptido fabricado con bloques de construcción marcados con carbono 13 o nitrógeno 15 tiene una masa cuya composición isotópica hay que declarar explícitamente, porque las dos tablas asumen abundancia natural. Para material marcado, la masa viene del esquema de marcado y no de ninguna de las dos calculadoras de aquí, y ninguna secuencia puede aportarla. El disolvente ligado y los contraiones se comportan de la misma manera, en el sentido de que son hechos de la muestra y no de la molécula. Cuando alguno de ellos se aplica, el procedimiento honesto es decir qué forma describe la cifra y luego aplicar aparte el desplazamiento correspondiente, en lugar de esperar que una única cifra derivada cubra todas las presentaciones del mismo péptido.

Los cuatro decimales del resultado son reproducibilidad aritmética, no precisión de medición. Una especificación citada con un solo decimal resuelve 0.05 Da, y una balanza es todavía más gruesa. La masa derivada hay que redondearla a lo que la fuente puede sostener antes de comparar las dos, que es justamente para lo que existe la calculadora de verificación de peso molecular , y cuando una diferencia grande necesita una explicación química y no de redondeo, la calculadora de masa de modificación es el sitio donde probar desplazamientos candidatos. Comparar una masa derivada con una cifra publicada redondeada solo tiene sentido una vez que ambas se han reducido al mismo número de cifras significativas, y esa reducción es un juicio sobre la fuente y no sobre el cálculo.

Casi todo lo que se hace con un vial empieza aplicando esta cifra. Desde una masa en miligramos, dividir por ella en gramos por mol es el primer paso hacia un recuento de moles, una molaridad o un coeficiente de extinción molar, y la calculadora de masa a moles hace esa división mientras que la calculadora de molaridad le añade encima el paso del volumen. Trabajar en ese orden, primero la secuencia y después los moles, hace que el único número consultado se use de manera coherente en lugar de reescribirse de memoria en cada etapa. El paso de molaridad necesita después un volumen, y el volumen es el dato que con más frecuencia se escribe mal, así que conviene establecer los dos hábitos por separado: derivar una vez la masa molar y luego tratarla como una constante en cada cálculo posterior que la necesite.

También es la cifra contra la que hay que comprobar una especificación, y el tamaño de la discrepancia informa más que su signo por sí solo. Una diferencia de unas décimas de dalton en una cadena corta es la convención isotópica. Una diferencia de decenas de daltons es química que una tabla de modificaciones explica. Una diferencia de cientos significa que las dos entradas describen moléculas distintas, o que una de ellas sencillamente está mal. La calculadora de fórmula molecular llega a una masa contando átomos en vez de sumar residuos tabulados, lo que la convierte en una comprobación de la suma de residuos y no en una repetición suya, y el tratamiento más largo de esa misma aritmética está en la guía sobre el peso molecular a partir de la secuencia .